| 000 | 03771cam a2200361 4500500 | ||
|---|---|---|---|
| 005 | 20250117194132.0 | ||
| 041 | _afre | ||
| 042 | _adc | ||
| 100 | 1 | 0 |
_aDechomet, Magali _eauthor |
| 700 | 1 | 0 |
_a Zerimech, Farid _eauthor |
| 700 | 1 | 0 |
_a Chapuis-Cellier, Colette _eauthor |
| 700 | 1 | 0 |
_a Lombard, Christine _eauthor |
| 700 | 1 | 0 |
_a Balduyck, Malika _eauthor |
| 245 | 0 | 0 | _aValidation d’une méthode de mesure de l’activité antiélastasique de l’alpha1-antitrypsine circulante humaine |
| 260 | _c2024. | ||
| 500 | _a76 | ||
| 520 | _aThe existence of alpha-1 antitrypsin variants with apparently unremarkable phenotypes and serum concentrations, contrasting with a clinical picture suggestive of a severe deficiency, led us to investigate whether in these cases there was a reduction or even suppression of the capacity of alpha-1 antitrypsin to inhibit elastase. To this end, in two different laboratories, we adapted and validated a method for measuring the functional activity of alpha-1 antitrypsin, based on spectrophotometric kinetic analysis of the inhibition by serum alpha-1 antitrypsin of the hydrolytic activity of porcine pancreatic elastase on a chromogenic substrate.This method has proved to be robust, reproducible and transferable and made possible to define, on the basis of an analysis of a hospital population, a functionality index with a confidence interval comprised between 0.87 and 1.2, allowing to identify subjects likely to have a functional deficiency of alpha-1 antitrypsin, whether this deficiency being of a genetic origin without any quantitative or phenotypic translation, or whether being acquired under the effect of external agents (cigarette smoke or viruses). | ||
| 520 | _aL’existence de variants d’alpha-1 antitrypsine à phénotype et concentration sérique apparemment sans particularités contrastant avec un tableau clinique évocateur de l’existence d’un déficit sévère nous a conduits à rechercher dans ces cas de figure une diminution voire une suppression de la capacité de l’alpha-1 antitrypsine à inhiber l’élastase. Pour ce faire et dans deux laboratoires différents, nous avons adapté et validé une méthode de mesure de l’activité fonctionnelle de l’alpha-1 antitrypsine dont le principe repose sur l’analyse spectrophotométrique cinétique de l’inhibition par l’alpha-1 antitrypsine sérique de l’activité hydrolytique de l’élastase pancréatique de porc sur un substrat chromogène.Cette méthode s’est avérée robuste, reproductible et transférable et a permis de définir à partir de l’analyse d’une population hospitalière, un index de fonctionnalité dont l’intervalle de confiance à 95 % compris entre 0,87 et 1,2 permet d’identifier les sujets susceptibles de présenter un déficit fonctionnel de l’alpha-1 antitrypsine, que ce déficit soit d’origine génétique mais sans traduction quantitative et phénotypique ou bien que ce déficit soit acquis sous l’effet d’agents extérieurs (fumée de cigarettes ou virus). | ||
| 690 | _apouvoir antiélastasique | ||
| 690 | _avalidation de méthode | ||
| 690 | _adéficit en alpha1-antitrypsine | ||
| 690 | _apouvoir antiélastasique | ||
| 690 | _avalidation de méthode | ||
| 690 | _adéficit en alpha1-antitrypsine | ||
| 690 | _aalpha1-antitrypsin deficiency | ||
| 690 | _amethod validation | ||
| 690 | _aelastase-inhibitory capacity | ||
| 690 | _aalpha1-antitrypsin deficiency | ||
| 690 | _amethod validation | ||
| 690 | _aelastase-inhibitory capacity | ||
| 786 | 0 | _nAnnales de Biologie Clinique | 82 | 3 | 2024-07-03 | p. 308-320 | 0003-3898 | |
| 856 | 4 | 1 | _uhttps://shs.cairn.info/revue-annales-de-biologie-clinique-2024-3-page-308?lang=fr&redirect-ssocas=7080 |
| 999 |
_c276958 _d276958 |
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